Структура на регулирания с Са2 фотопротеинов обелин при 1

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Тези автори допринесоха еднакво за тази работа.

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Институт по биофизика, RAS (SB), Красноярск 660036, Русия

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Тези автори допринесоха еднакво за тази работа.

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602 Търсене на още статии от този автор

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Тези автори допринесоха еднакво за тази работа.

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Институт по биофизика, RAS (SB), Красноярск 660036, Русия

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Тези автори допринесоха еднакво за тази работа.

Катедра по биохимия и молекулярна биология, Университет на Джорджия, Атина, Грузия 30602

Резюме

Кристалната структура на фотопротеиновия обелин (22.2 kDa) от Obelia longissima е определена и усъвършенствана до 1.7 Å резолюция. Противно на прогнозата за пероксид, нековалентно свързаният субстрат, целентеразин, има само един кислороден атом, свързан в позицията С2. Наблюдаваният в кристалите протеин-коелентеразин 2-окси комплекс е фотоактивен, тъй като в присъствието на калциев йон се наблюдава излъчване на биолуминесценция в кристала. Тази структура представлява само втората протеинова структура de novo, определена с помощта на аномалния сигнал на разсейване на сярната субструктура в кристала. Използваният тук метод е теоретично различен от този, използван за крамбин през 1981 г. (4,72 kDa) и представлява значителен напредък в определянето на кристалната структура на протеина.